Dipeptiede

L-α-dipeptiede (dipeptiede) is nie naastenby bestudeer soveel het proteïene en aminosure gehad nie.Die primêre navorsing is gedoen op L-aspartyl-L-fenielalanienmetielester (aspartaam) en Ala-Gln (Lalanyl-L-glutamien) omdat dit in gewilde kommersiële produkte gebruik word.Benewens hierdie feit, is nog 'n rede waarom baie dipeptiede nie deeglik bestudeer is nie, omdat dipeptiedproduksie nie effektiewe produksieprosesse het nie, selfs al is verskeie chemiese en chemoënsiematiese metodes aangemeld.

Carnosine – voorbeeld van dipeptied
Tot onlangs is nuwe metodes ontwikkel vir dipeptiedsintese waarvoor dipeptiede deur fermentatiewe prosesse geproduseer word.Sekere dipeptiede het kenmerkende fisiologiese vermoëns, wat dit moontlik maak om dipeptiedtoepassings in verskeie velde van wetenskaplike navorsing te bespoedig.L-α-dipeptiede bestaan ​​uit die mees ongekompliseerde peptiedbinding van twee aminosure, maar hulle is nie geredelik beskikbaar nie, hoofsaaklik as gevolg van die omvang van koste-effektiewe vervaardigingsprosesse.Dipeptiede het egter baie interessante funksies, en die wetenskaplike inligting rondom hulle neem toe.Dit laat baie navorsers met die verantwoordelikheid om meer doeltreffende en koste-effektiewe prosesse van dipeptiedproduksie te ontwikkel.Wanneer hierdie veld meer volledig bestudeer word, word daar verwag dat ons baie meer kan leer oor hoe waardevol peptiede werklik is.

Dipeptiede het twee basiese funksies, wat is:
1. 'n Afgeleide van aminosure
2. Die dipeptied self

As 'n afgeleide van aminosure bevat dipeptiede, saam met hul aminosure, verskillende fisiochemiese eienskappe, maar hulle deel gewoonlik dieselfde fisiologiese effekte.Dit is omdat dipeptiede afgebreek word tot die afsonderlike aminosure in lewende organismes, wat verskillende fisies-chemiese eienskappe het.Byvoorbeeld, L-glutamien (Gln) is hitte-labiel, terwyl die Ala-Gin (L-alanyl-L-glutamine) hitteverdraagsaam is.

Chemiese sintese van dipeptiede vind soos volg plaas:
1. Alle funksionele dipeptiedgroepe word beskerm (behalwe dié wat betrokke is by die skep van die peptiedbinding van aminosure).
2. Die beskermde aminosuur van die vrye karboksielgroep word geaktiveer.
3. Die geaktiveerde aminosuur reageer met die ander beskermde aminosuur.
4. Die beskermende groepe in die dipeptied word verwyder.